페스티바이러스, 예를 들어 소 바이러스성 설사 바이러스(BVDV) 또는 돼지 열병 바이러스(CSFV)는 Flaviviridae 과에 속하며 다양한 종에 감염되어 가축에 상당한 경제적 손실을 초래합니다. 페스티바이러스의 독특한 특징은 바이리온 표면의 당단백질 복합체의 일부이지만 또한 RNase로 분비되어 인터페론(IFN) 길항제로 기능하는 Erns 단백질입니다. 이 이중적인 성격은 Erns를 특히 복잡하고 다기능적인 단백질로 만들어, 페스티바이러스 생물학을 이해하는 데 중요성을 강조합니다. Bungowannah 페스티바이러스(BuPV)는 높은 유전적 가변성을 보인다고 보고되어, 재조합 도구로 적합합니다. 본 연구에서는 BVDV의 Erns 단백질 N-말단에 녹색 형광 단백질(GFP)을 융합하여 발현하는 재조합 BuPV를 생성했습니다. GFP-Erns 융합체는 형광 현미경에 의해 검출되었으며 다섯 번의 연속 통과 동안 안정적으로 유지되었습니다. 재조합 바이러스는 모든 테스트된 포유류 세포주에 감염되었지만 부모 BuPV 주식보다 더 느리게 복제되었습니다. RNase 활성 분석은 효소 기능의 유지가 확인되었습니다. 이러한 결과는 재조합 BuPV에서 GFP-Erns의 안정적인 발현, 광범위한 감염성 및 보존된 활성을 시사하며, 이는 페스티바이러스 병원성에 대한 추가 연구를 위한 유용한 도구가 될 수 있음을 나타냅니다.