다수의 유전자는 인플루엔자 A 바이러스의 병원성에 관여합니다. 이전 연구에서 유라시아 조류 유사 H1N1 (EA H1N1) 인플루엔자 바이러스의 독성을 결정하는 중요한 요인으로 폴리머라제 산성 (PA) 단백질에 자연적으로 발생하는 두 가지 아미노산 돌연변이를 보고했습니다. PA 유전자가 암호화하는 보조 단백질인 PA-X는 바이러스 병원성과 숙주 면역 반응 조절에 역할을 하는 것으로 생각되지만, 그 구체적인 기능은 아직 불분명합니다. 본 연구에서는 두 유전적으로 유사한 EA H1N1 인플루엔자 바이러스(A/swine/Liaoning/FX38/2017 (FX38) 및 A/swine/Liaoning/SY72/2018 (SY72))가 숙주 단백질 합성 억제 수준에서 상당히 다른 수준을 유도하는 것을 발견했습니다. PA-X 단백질에 의해 유도된 숙주 셧오프 활동의 차이가 숙주 유전자 발현 억제에 영향을 미치는 주요 요인이었습니다. PA-X 발현의 손실은 숙주 셧오프 활동을 현저히 감소시켜 숙주 항바이러스 반응을 강화했습니다. PA-X 결핍은 폴리머라제 활성이나 복제 능력에 명백한 영향을 미치지 않았습니다. PA-X가 숙주 유전자 발현 억제 능력에 관여하는 단일 잔류물 122V를 조사했습니다. 특히, PA-X 122V는 다수의 인플루엔자 A 바이러스 아형에서 높게 보존되어 있었으며, 숙주 단백질 합성을 억제하는 효과를 유지하는 데 필요합니다. 이 발견은 인플루엔자 바이러스 감염 동안 숙주 단백질 합성을 억제하는데 PA-X 단백질이 주요 역할을 하고 122V 아미노산 잔류물이 숙주 내재적 면역 반응의 억제를 촉진하는 분자적 메커니즘을 설명합니다.