아프리카돼지열병 바이러스(ASFV)는 전염성이 매우 높고 치명적인 출혈성 돼지질병의 원인체로, 현재까지 효과적인 백신이나 치료제가 개발되어 있지 않습니다. ASFV의 감염 주기는 바이러스의 숙주세포 흡수 및 진입으로 시작되며, 이후 탈외피화(uncoating), 바이러스 내막과 엔도좀 막의 융합, DNA 복제 및 유전자 전사와 번역이 진행됩니다. 이후 바이러스 공장(viral factories) 내에서 ASFV의 형태형성이 일어납니다. ASFV 형태형성 과정은 매우 복잡하며, 그 구체적인 메커니즘은 아직 충분히 밝혀지지 않았습니다. 본 연구에서는 내막 단백질인 pH108R이 ASFV 형태형성과정에 관여함을 보고하였습니다. 흥미롭게도, pH108R이 결손된 경우 다수의 관상(tubular) 구조와 이엽성(bilobulate) 구조가 형성되었는데, 이는 pH108R이 ASFV 형태형성에 역할을 함을 시사합니다. 또한, pH108R이 결손되면 핵심-셸(core-shell) 다중전구체(polyprotein)인 pp220과 pp62의 단백질 분해 과정이 억제됨이 확인되었습니다. pH108R은 캡시드 단백질 p49 및 p72와 연관되어, 바이러스 껍질(캡시드) 조립에 기여하는 기능을 나타냅니다. 뿐만 아니라, pH108R 결손 시 내부 단백질 pA104R의 발현량도 감소함을 확인하였습니다. 추가적으로, pH108R이 제거된 ASFV 변이주는 모(母) 바이러스에 비해 돼지 내에서의 병원성이 약화되었습니다. 본 연구 결과는 pH108R이 ASFV 형태형성에서 조절적 역할을 함을 새롭게 규명하였으며, 이는 백신 개발을 위한 유망한 표적을 제시합니다.