새끼 돼지에게 치명적인 설사를 유발하는 돼지 델타코로나바이러스(PDCoV)는 전 세계 양돈 산업에 심각한 위협이 됩니다. PDCoV 게놈에 의해 암호화된 비구조 단백질 13(NSP13)은 헬리케이스로서 바이러스 복제에 중요한 역할을 하며, 항바이러스 약물 개발의 이상적인 표적으로 간주됩니다. 그러나 PDCoV NSP13의 생화학적 특성은 여전히 불분명합니다. 본 연구에서는 PDCoV 헬리케이스 NSP13을 정제 및 특성화했습니다. 우리는 NSP13이 전형적인 ATP 의존적 풀림 활동을 가지고 있을 뿐만 아니라, ATP 없이 상보적인 단일 가닥 DNA(ssDNA)를 이중 가닥 DNA(dsDNA)로 하이브리드화 시키는 반대의 접합 활동을 보인다는 것을 발견했습니다. 우리의 결과는 Mg²⁺ 추가가 dsDNA 형성을 억제하며, Mg2+ 농도가 높아질수록 접합 효율이 감소한다는 것을 보여줍니다. 반대로, NSP13 농도를 증가시키면 dsDNA 수율이 향상되었습니다. 또한, NSP13은 종단과 이중 영역이 다른 dsDNA 형성을 비방향성으로 촉진했으며, 더 긴 5'-오버행과 확장된 이중 영역이 dsDNA 수율을 증가시켰습니다. 우리는 ATP 및 다수의 대체물질이 접합 반응에 미치는 영향도 시험했습니다. 이들 중 ADP만이 농도 의존적으로 dsDNA 생성을 향상시켰으나, ATP 및 다른 대체물질은 접합을 억제했습니다. 본 연구는 NSP13의 접합 기능 및 이 활동에 영향을 미치는 요인을 밝혀내어, NSP13이 바이러스 복제에 미치는 역할과 항바이러스 약물 개발에 대한 깊은 이해에 기여하고 있습니다.