구리(Cu), 아연, 니켈과 같은 금속은 이중성을 지니고 있어, 독성을 방지하면서 생리적 요구를 충족하기 위해 세포 내 항상성을 엄격히 조절해야 합니다. 세균에서 금속 항상성은 내막(IM)의 P형 ATPase와 ABC 운반체, 막 전반에 걸친 삼중배출 펌프, 외막(OM)에서의 구멍 형성 단백질을 포함합니다. 4년 전, 외막 β-배럴 단백질 PcoB가 구리 보충제가 포함된 사료를 먹인 돼지의 장에서 분리된 대장균 균주에서 추가적인 Cu 저항성을 제공한다는 것이 밝혀졌습니다. 흥미롭게도, 대부분의 PcoB 동종체는 구리 단백질에서 Cu 조정에 일반적으로 연관되는 히스티딘(His)과 메티오닌(Met) 잔기가 풍부한, 잘 보존되지 않은 비정형 N-말단 도메인(NTD)을 포함하고 있습니다. 이는 PcoB를 통한 구리 배출에서 NTD의 잠재적인 역할을 시사합니다. 우리는 이전에 자유 생활 세균인 Caulobacter vibrioides가 주로 구리 항상성을 위해 PcoB에 의존한다고 보여주었습니다. 여기에서, C. vibrioides PcoB의 NTD가 PcoB 기능과 안정성에 매우 중요하며, 보존이 잘 되지 않은 대장균 PcoB NTD와의 교체 및 상당한 절단을 허용한다는 것을 보여줍니다. 예기치 않게, 예측된 신호 펩타이드(SP)는 불필요하여 단백질 전이 메커니즘의 전통적인 개념에 도전합니다. 더욱이, PcoB NTD는 동일한 오페론에 암호화된 과립다중구리 산화효소 PcoA의 안정성에 놀라운 역할을 하여 비정형 지역(IDR)의 새로운 역할을 강조합니다.