세네카바이러스 A (SVA)는 돼지 산업을 위협하는 새로운 피코르나바이러스로, 돼지에 수포성 질병과 신생 자돈의 사망을 초래합니다. SVA의 비구조 단백질인 2C는 다기능적 병원인자로 알려져 있습니다. 이 단백질의 기능에 대한 종합적인 연구를 위해, 우리는 성공적으로 2C 단백질을 면역원으로 하여 BALB/c 마우스를 면역화함으로써 두 개의 단클론항체(mAbs; 1F9과 6B4)를 생성했습니다. 간접 면역 형광 실험은 이 mAbs가 자연 상태의 2C 단백질을 특이적으로 인식함을 확인했습니다. 웨스턴 블롯 분석은 이들의 반응성을 추가로 입증하였으며, 인식된 에피토프가 선형임을 밝혔습니다. 1F9과 6B4 모두 IgG1/κ 동형으로 특징지어졌습니다. 중쇄 및 경쇄 변수 영역의 서열 분석은 두 mAbs 사이에서 기본 구조 및 상보성 결정 영역(CDR) 서열이 완전히 다름을 보여주었습니다. 또한, 1F9과 6B4가 인식하는 항원 에피토프는 각각 2C 단백질의 아미노산 162DGYKGQF168와 34LQAWINKE41로 정밀 매핑되었습니다. GenBank 데이터베이스의 전 세계 SVA 주 유래 2C 단백질의 아미노산 서열 정렬은 이러한 에피토프가 고도로 보존됨을 나타냈습니다. 분자 도킹 연구는 mAbs 1F9과 6B4가 수소 결합, 염다리, 및 특정 잔기에 대한 소수성 상호작용을 통해 SVA 2C와 결합 함을 보여주었습니다. 이러한 mAbs의 성공적인 개발은 SVA 2C 단백질의 기능적 연구를 위한 강력한 도구를 제공합니다.