돼지생식기호흡기증후군 바이러스(PRRSV)는 양돈 산업에서 경제적으로 가장 중요한 병원체이지만, PRRSV가 숙주 세포에 진입하는 분자 기전은 여전히 완전히 규명되지 않았습니다. 소수 외피 당단백질인 GP2는 GP3, GP4와 함께 CD163 수용체에 결합하는 데 필수적인 복합체를 형성하지만, GP2 중 어떤 영역이 수용체 결합에 필요한지에 대해서는 실험적으로 충분히 정의되지 않았습니다. 본 연구에서는 GP2의 가공 과정, 세포 내 이동, 바이러스 당단백질 및 CD163과의 상호작용을 조사하였습니다. 그 결과 GP2의 신호 펩타이드(SP)가 전사 및 감염된 세포 모두에서 절단되며, 세포 내 소포체(ER)로의 위치 결정에 필수적이면서도 충분한 요인임을 확인하였습니다. SP를 제거할 경우 GP2의 성숙 과정이 방해받고, GP3, GP4, GP5와의 상호작용이 저해되며, 전염성 클론 분석에서 바이러스의 감염성이 현저히 감소하였습니다. 또한 SP가 결실된 경우 GP2와 CD163의 결합이 완전히 소실되어, 수용체 결합에 적합한 SP 의존적 가공 과정이 필요함을 시사합니다. 공동 면역 침강 및 공위치 분석을 통해 GP2 외부 도메인 내에서 CD163과 결합하는 두 개의 보존된 영역을 확인하였으며, 이 중 어느 하나라도 삭제될 경우 PRRSV 감염이 완전히 소실되었습니다. 이러한 결과를 통해, GP2 내에서 CD163과의 결합에 필요한 주요 구조적 결정요소가 구체적으로 규명되었으며, PRRSV 감염 초기 단계에 대한 이해가 보다 진전되었음을 알 수 있습니다.