열 충격 단백질 90 (HSP90)은 스트레스 조건에 반응하여 발현되는 매우 보존된 분자 샤프론입니다. HSP90은 세포 분열과 여성 생식과 관련된 단백질의 활성화에 관여하는 것으로 밝혀졌습니다. 그러나 돼지 난자 성숙, 특히 세포 골격 형성에서의 특정 역할은 여전히 불분명합니다. 본 연구에서는 게르다나마이신 (GA)을 사용하여 아데노신 삼인산 (ATP) 결합 부위에 결합함으로써 HSP90 활동을 억제했습니다. 난포 세포로 둘러싸인 돼지 난자는 TCM-199 배지에서 다양한 GA 농도(0.1, 0.5, 1 및 2μM)로 44시간 동안 배양되었습니다. 0.5 μM 이상의 농도로 처리했을 때 난자 성숙이 현저히 감소했으며, 이는 난자가 생식소와 제1감수분열(MI) 단계에서 정체하는 증가로 이어졌습니다. Cyclin-dependent kinase 1, p-Aurora C (Thr198), p-AKT (Ser473) 및 p-PLK1 (Thr210)의 발현 수준은 MI 단계 동안 감소했지만 Polo-like kinase 1은 대조군과 일관성을 보였습니다. 방추체 형성이 비정상적으로 증가했으며, 비정상적인 양극, 잘못 정렬된 염색체 및 세포막 근처까지 도달하지 못하는 등의 이상이 포함되었습니다. 또한 제2감수분열(MII) 단계의 성숙 난자를 조사한 결과, GA 처리가 Ser70에서 BCL-2 인산화를 감소시키고 Thr56에서 증가시키는 것으로 나타났습니다. 이는 미토콘드리아에서 시토크롬 c의 방출과 카스파제 3 발현의 증가로 이어졌습니다. 결론적으로, HSP90은 돼지 난자의 적절한 감수분열 성숙에 필수적이며, 감수분열 재개와 방추체 형성에서 중요한 역할을 합니다.